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研究团队提出了γ-分泌酶结合底物β淀粉样前体蛋白APP并依次进行多步酶切的机理:底物的跨膜螺旋随着加工的进行逐步解旋,被再次加工。
值得一提的是,此前的2018年12月31日,施一公等人已在《自然》(Nature)发表论文,解析了人源γ-分泌酶结合底物Notch的冷冻电镜结构,分辨率高达2.7埃(1埃=0.1纳米),揭示结合底物Notch后γ-分泌酶的构象变化。
研究团队此番在论文中指出,相较而言,γ-分泌酶和底物Notch的复合物显示出截然不同的特点。