研究团队通过系统性地在结构当中比较Notch与β淀粉样前体蛋白APP部分被加工区域的区别，揭示了研发这种特异性抑制剂的潜在的结合位点。有很多与阿尔兹海默症相关的突变集中在PS1和APP上，这些突变可能会导致对APP的异常切割。其中一些会发生多种突变的位点，大多就集中在γ-分泌酶识别APP的位置。研究团队通过对结构的详细分析，分类讨论了这些突变可能影响底物结合的机理。

研究团队认为，这或许会开发底物特异性的抑制剂带来启发。未来可以开发特异地抑制β淀粉样前体蛋白APP的加工而不影响Notch加工的药物，靶向治疗阿尔兹海默症且不导致副作用。据了解，研究团队目前正在研究γ-分泌酶与特异抑制剂的相互作用。

值得注意的是，施一公团队对阿尔茨海默症的研究实际上已超过了10年。2012年，施一公团队在《自然》杂志首次报道了人源早老素蛋白PS在古细菌Methanoculleus marisnigri JR1中同源蛋白PSH的晶体结构。2014年，研究团队在阿尔茨海默症研究γ-分泌酶结构解析的全球竞争中胜出，获得了分辨率达到4.5埃的γ-分泌酶三维结构，发表于《自然》，被施一公认为是“我职业生涯上最重要的突破”。 2015年，研究团队再次在《自然》发文，将人源γ-分泌酶电镜结构的分辨率进一步提高到3.4埃。

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